蛋白質是許多食品的重要組成成分，對其性質的了解極為重要。AFM為研究蛋白質分子提供了新的研究途徑，運用AFM可以觀測蛋白質分子及聚集體的形貌。由于改變PH值或加入某些試劑可以降低蛋白網絡的表面電荷，使蛋白質分子間的排斥力減小，聚合物相互作用，所以通過一定的處理，在適宜的濃度下，可以使蛋白質溶液形成凝膠網絡，而無需加熱處理，運用AFM可對不同條件下的蛋白網絡進行微觀結構的分析，為尋找形成凝膠網絡的最佳條件提供實驗依據。運用AFM觀察經不同預處理的乳清蛋白(B-乳球蛋白、標準濃度乳清蛋白及冷凝濃度下的乳清蛋白），研究不同處理手段及處理條件對蛋白質變性及凝聚的影響，他們還通過觀測添加1，4-二硫代蘇糖醇前后蛋白質聚集體的形貌來研究雙硫鍵對乳清蛋白聚集體的影響。AFM有望成為對蛋白質分子進行常規(guī)檢測的簡單方法及手段。

由于許多復雜的生物體系及食品體系的穩(wěn)定性與不相溶兩相間所形成的蛋白膜界面性質有關，以往都是從宏觀層次上對其界面性質進行觀察研究，如今可運用AFM對其進行微觀層次的研究，從分子尺度上得到其結構性質方面的信息。將AFM作為輔助工具對蛋黃中提取的低密度脂蛋白（LDL）進行研究，闡述了LDL在空氣/水兩相界面間的吸附機制及LDL中的各成分（如磷脂%阿樸脂蛋白（apoLDL等））在吸附過程中所起的作用，為如今受到廣泛爭議的LDL的吸附機制提供了實驗依據，同時也為LDL在油/水界面間的吸附機制提供重要參考。模擬乳濁液和泡沫中所形成的蛋白質膜，運用AFM對十六烷/水及空氣/水界面間形成的小牛血清蛋白膜和B-酪蛋白膜進行了觀察，同時結合其他實驗方法（x-射線散射和中子散射試驗。對蛋白膜的網絡結構進行了分析，為研究蛋白膜在不同條件下的伸展和吸附特性提供了可能。